Hjem >> Sykdommer og betingelser >> Immunoelektroforese: Prinsipp, bruk og tolkning av immunglobuliner

Immunoelektroforese: Prinsipp, bruk og tolkning av immunglobuliner

Immunoelektroforese (IEP) er en laboratorieteknikk som kombinerer elektroforese (separasjon ved ladning/størrelse) med immunodiffusjon (antigen-antistoff reaksjon) for å identifisere og semi-kvantifisere spesifikke immunglobuliner (IgG, IgA, IgM) i serum/urin.

Prinsipp

  1. Prøve elektroforeres i gel (agarose) → proteiner separeres etter lading/størrelse.
  2. Antiserum mot humane IgG, IgA, IgM legges i vel i gelen langs elektroforesebanen.
  3. Antigen (immunglobulin) og antistoff diffunderer mot hverandre → presipitasjonsbuer (raketer) ved ekvivalenspunkt.
  4. Bueform, posisjon og høyde gir identitet og relativ konsentrasjon.

Kliniske indikasjoner

  • Monoklonal gammopati (MGUS, multippel myelom, Waldenstrøm): En klon (M-protein) → skarp, tynn bue (ofte IgG-kappa/lambda).
  • Polyklonal gammopati: Reaktiv økning av flere Ig-klasser (infeksjon, autoimmun, lever) → brede buer.
  • Immunsvikt: Lav/avsente buer (f.eks. selektiv IgA-mangel).
  • Overvåking: M-protein ved myelom, respons på behandling.

Fordeler og begrensninger

IEP er ofte steg 2 etter protein-elektroforese viser unormalitet. IFE og frikke immunoglubuliner (friκ/λ) er mer sensitive for dagens diagnostikk.

FordelerBegrensninger
Spesifikk identifikasjon av Ig-klasse/typeKun semi-kvantitativ (ingen eksakt konsentrasjon)
Viser monoklonal vs polyklonal mønsterMindre sensitiv enn immunofikseringselektroforese (IFE) og friktIg
Relativt enkel, etablert metodeKrever tolkningsekspertise, manuell arbeid